大澤　匡範 （ オオサワ　マサノリ ）

Osawa Masanori

写真a

所属（所属キャンパス）

薬学部 薬科学科 生命機能物理学講座 （ 芝共立 ）

職名

教授

HP

外部リンク
Scopus 論文情報  
総論文数: 65 総引用数: 2242 h-index: 25

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研究分野 【 表示 ／ 非表示 】

  • ライフサイエンス / 構造生物化学

  • ライフサイエンス / 構造生物化学

  • ライフサイエンス / 生物物理学

  • ライフサイエンス / 生物物理学

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研究キーワード 【 表示 ／ 非表示 】

  • イオンチャネル

  • イオンチャネル

  • シグナル伝達

  • シグナル伝達

  • 核磁気共鳴

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著書 【 表示 ／ 非表示 】

  • Peptide Toxins Targeting KV Channels

    Matsumura K., Yokogawa M., Osawa M., Handbook of Experimental Pharmacology, 2021年

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    A number of peptide toxins isolated from animals target potassium ion (K+) channels. Many of them are particularly known to inhibit voltage-gated K+ (KV) channels and are mainly classified into pore-blocking toxins or gating-modifier toxins. Pore-blocking toxins directly bind to the ion permeation pores of KV channels, thereby physically occluding them. In contrast, gating-modifier toxins bind to the voltage-sensor domains of KV channels, modulating their voltage-dependent conformational changes. These peptide toxins are useful molecular tools in revealing the structure-function relationship of KV channels and have potential for novel treatments for diseases related to KV channels. This review focuses on the inhibition mechanism of pore-blocking and gating-modifier toxins that target KV channels.

  • Nuclear magnetic resonance approaches for characterizing protein-protein interactions

    Toyama Y., Mase Y., Kano H., Yokogawa M., Osawa M., Shimada I., Methods in Molecular Biology, 2018年

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    The gating of potassium ion (K+) channels is regulated by various kinds of protein-protein interactions (PPIs). Structural investigations of these PPIs provide useful information not only for understanding the gating mechanisms of K+ channels, but also for developing the pharmaceutical compounds targeting K+ channels. Here, we describe a nuclear magnetic resonance spectroscopic method, termed the cross saturation (CS) method, to accurately determine the binding surfaces of protein complexes, and its application to the investigation of the interaction between a G protein-coupled inwardly rectifying K+ channel and a G protein α subunit.

  • 【試料分析講座】「蛋白質の分析」

    大澤 匡範今井駿輔、嶋田一夫, 分析化学会（丸善）, 2012年

    担当範囲: NMR・CDスペクトル

  • 分子細胞生物学辞典 (第２版)

    大澤 匡範嶋田一夫, 東京化学同人, 2008年

    担当範囲: 「等温滴定型カロリメトリー」,「滴定曲線」

  • 実験医学別冊「生命科学のための機器分析実験ハンドブック」

    大澤 匡範嶋田一夫, 羊土社, 2007年

    担当範囲: 「等温滴定型カロリメトリー(ITC)　～熱量測定による相互作用の定量的解析～」

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論文 【 表示 ／ 非表示 】

  • Glycan-binding properties of SARS-CoV-2 spike proteins: interactions with aminoglycoside antibiotics

    Hatakeyama D., Shoji M., Miki Y., Ueki S., Yamaguchi K., Nakashima K., Tanaka Y., Yokogawa M., Osawa M., Kasai Y., Imagawa H., Hashimoto R., Takayama K., Kuzuhara T.

    Scientific Reports 2026年03月

    研究論文（学術雑誌）, 共著, 査読有り

    　概要を見る

    Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) infects host cells via its spike (S) protein, which binds to the angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2) receptor. Glycans are thought to influence this interaction by modulating the binding affinity between the S protein and its receptor. In this study, we screened 300 carbohydrate species using a glycan array to identify potential ligands that interact with the S proteins of the Delta and Omicron variants. Among the identified candidates, two aminoglycoside antibiotics, tobramycin and sisomicin, exhibited notable binding to the S protein. Surface plasmon resonance (SPR), circular dichroism (CD), and in silico docking analyses confirmed direct interactions between these aminoglycosides and the S protein, revealing distinct binding characteristics. Nuclear magnetic resonance (NMR) analysis further localized the tobramycin-binding site within the receptor-binding domain (RBD) of the S protein. Tobramycin and sisomicin showed a tendency to inhibit SARS-CoV-2 replication in human induced pluripotent stem cell (hiPSC)-derived lung organoids, though the effect did not reach statistical significance. Docking simulations using the trimeric S model suggested that aminoglycosides bind at an inter-subunit interface. These findings demonstrate that aminoglycosides can directly interact with the SARS-CoV-2 S protein and may serve as scaffolds for developing host-independent antiviral agents against SARS-CoV-2 and its variants.

  • 14-3-3ζ interacts with DNA-binding domain of FOXO3a and competitively dissociates DNA by dual-motif tethering

    Enomoto S., Kuwayama T., Nakatsuka S., Yokogawa M., Kawatsu K., Nakamura R., Kimura T., Tanabe M., Senda T., Saito J., Saya H., Osawa M.

    Nature Communications 17 （ 1503 ）  2026年02月

    研究論文（学術雑誌）, 共著, 最終著者, 査読有り

    　概要を見る

    In cancer cells, Ras protein mutations activate a signaling cascade that phosphorylates kinases, transcription, and translation factors, driving cancer cell proliferation. One such factor, FOXO3a, promotes apoptosis-related gene transcription. However, in many cancer cells, FOXO3a is phosphorylated and is bound to 14-3-3ζ at phosphorylation sites. The 14-3-3ζ binding displaces phosphorylated FOXO3a from DNA, suppressing apoptosis. Since the phosphorylation sites are far from the DNA-binding domain (DBD) of FOXO3a, the mechanism of displacement remains unclear. Using isothermal titration calorimetry and fluorescence-detection size-exclusion chromatography, we find that 14-3-3ζ strongly displaces DNA from di-phosphorylated FOXO3a (dpFOXO3a), despite similar dissociation constants for dpFOXO3a–14-3-3ζ and dpFOXO3a–DNA. Nuclear magnetic resonance data identify weak, but direct binding of 14-3-3ζ to the DBD, suggesting direct competition. These findings suggest that 14-3-3ζ enhances its competitive ability by dual tethering to the DBD of FOXO3a via phosphorylation sites, effectively displacing DNA.

  • KMN003 activates Nrf2 via disruption of the Keap1-Nrf2 interaction and p38-dependent transcriptional regulation

    Komeda K., Toyoshima K., Yasuda D., Ishida H., Kojima K., Osawa M., Hirano T., Ohe T., Tago K., Funakoshi-Tago M.

    Cellular Signalling 137 （ 112194 ）  2026年01月

    研究論文（学術雑誌）, 共著, 査読有り

    　概要を見る

    Nuclear factor erythroid 2-related factor 2 (Nrf2) is a transcription factor that plays a crucial role in cellular defenses against oxidative stress and inflammation. Under normal conditions, Kelch-like ECH-associated protein 1 (Keap1), a ubiquitin ligase adaptor, binds to Nrf2, facilitating its ubiquitination and subsequent degradation via the proteasome. In this study, we investigated the properties of KMN003, a novel Nrf2 activator specifically designed to stabilize Nrf2 by disrupting its interaction with Keap1. X-ray crystallographic analysis revealed that KMN003 binds to the DGR-Cul3 (DC) domain of Keap1, occupying the Nrf2 interaction site. An AlphaScreen assay further showed that KMN003 effectively inhibits the binding between the Keap1 DC domain and the DLG motif of Nrf2 (IC₅₀ = 300 nM). We also investigated the mechanism of Nrf2 activation by KMN003 and its anti-inflammatory properties using murine macrophage-like RAW264.7 cells. KMN003 significantly reduced the lipopolysaccharide (LPS)-induced production of nitric oxide, CCL2, and tumor necrosis factor-alpha (TNFα) as well as the mRNA expression of inducible nitric oxide synthase, CCL2, and TNFα, which are essential inflammatory markers. KMN003 strongly inhibited nuclear translocation and transcriptional activation of nuclear factor-kappa B (NF-κB), a central regulator of inflammatory gene expression. KMN003 did not affect the LPS-induced phosphorylation of ERK or JNK, but strongly induced p38 phosphorylation in the absence of the LPS stimulation. The inhibition of p38 with SB203580 blocked KMN003-induced Nrf2 transcriptional activation despite promoting Nrf2 accumulation. These results highlight KMN003 as a promising anti-inflammatory drug that selectively stabilizes and activates Nrf2 via the p38 pathway.

  • Development of Keap1-Nrf2 Protein–Protein Interaction Inhibitor Activating Intracellular Nrf2 Based on the Naphthalene-2-acetamide Scaffold, and its Anti-Inflammatory Effects

    Yasuda D., Toyoshima K., Kojima K., Ishida H., Kaitoh K., Imamura R., Kanamitsu K., Kojima H., Funakoshi-Tago M., Osawa M., Ohe T., Hirano T.

    ChemMedChem 20 （ 21 ）  2025年09月

    研究論文（学術雑誌）, 共著, 査読有り,  ISSN  1860-7179

    　概要を見る

    Nuclear factor erythroid 2-related factor 2 (Nrf2) and Kelch-like ECH-associated protein 1 (Keap1) axis is an attractive therapeutic target for various intractable diseases. Although protein–protein interaction inhibitors against Keap1-Nrf2 have been developed over the past decade, more structural expansion is needed to improve efficacy. In this article, several candidate compounds are designed and synthesized as novel Nrf2 activators and their intracellular Nrf2-activating effects are evaluated. Among the synthesized compounds, a novel naphthalene-1,4-(4-ethoxybenzensulfonamide) bearing a tertiary acetamide side chain at the 2-position strongly activated intracellular Nrf2. Particularly, the pyrrolidine-type acetamide compound showed the strongest intracellular Nrf2 activation. X-ray cocrystallography revealed that this compound can bind to the DC domain of Keap1. Additionally, the pyrrolidine-type acetamide compound induced the mRNA expression of the representative Nrf2 target genes heme oxygenase-1 and NAD(P)H:quinone oxidoreductase 1. Moreover, the compound exhibited anti-inflammatory effects in a lipopolysaccharide-stimulated macrophage cell line. Conclusively, these results suggest that the pyrrolidine-type naphthalene-2-acetamide is a promising compound for the development of Nrf2 activators that can be applied to treat inflammatory diseases.

  • NMR 1H, 13C, 15N backbone resonance assignments of 14-3-3ζ binding region of human FOXO3a (residues 1-284)

    Enomoto S., Nakatsuka S., Kuwayama T., Kawatsu K., Yokogawa M., Osawa M.

    Biomolecular NMR Assignments 18 （ 2 ） 275 - 283 2024年09月

    研究論文（学術雑誌）, 責任著者, 査読有り,  ISSN  18742718

    　概要を見る

    In tumors, mutation in Ras proteins stimulates a signaling cascade through phosphorylation. Downstream of the cascade, many transcription and translation factors are up- or down-regulated by phosphorylation, leading to cancer progression. This phosphorylation cascade is sustained by 14-3-3ζ protein. 14-3-3ζ binds to its client proteins that are Ser/Thr-phosphorylated and prevents their dephosphorylation. One of those transcription factors is FOXO3a, whose transcriptional activity is suppressed in the phosphorylation cascade. FOXO3a binds to specific DNA sequences and activates the transcription of apoptosis-related proteins. In cancer cells, however, FOXO3a is phosphorylated, bound to 14-3-3ζ, and dissociated from the DNA, resulting in FOXO3a inactivation. To elucidate the mechanism of FOXO3a inactivation by the 14-3-3ζ binding, we aim to perform NMR analysis of the interaction between 14-3-3ζ and di-phosphorylated FOXO3a residues 1-284 (dpFOXO3a). Here, we report the backbone resonance assignments of dpFOXO3a, which are transferred from those of the N-terminal domain (NTD) and the DNA-binding domain (DBD) of dpFOXO3a.

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KOARA（リポジトリ）収録論文等 【 表示 ／ 非表示 】

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総説・解説等 【 表示 ／ 非表示 】

  • PoSSuM v.3: A Major Expansion of the PoSSuM Database for Finding Similar Binding Sites of Proteins

    Journal of Chemical Information and Modeling  2023年11月

  • Mechanism of hERG inhibition by gating-modifier toxin, APETx1, deduced by functional characterization.

    BMC molecular and cell biology  2021年01月

    　概要を見る

    <h4>Background</h4>Human ether-à-go-go-related gene potassium channel 1 (hERG) is a voltage-gated potassium channel, the voltage-sensing domain (VSD) of which is targeted by a gating-modifier toxin, APETx1. APETx1 is a 42-residue peptide toxin of sea anemone Anthopleura elegantissima and inhibits hERG by stabilizing the resting state. A previous study that conducted cysteine-scanning analysis of hERG identified two residues in the S3-S4 region of the VSD that play important roles in hERG inhibition by APETx1. However, mutational analysis of APETx1 could not be conducted as only natural resources have been available until now. Therefore, it remains unclear where and how APETx1 interacts with the VSD in the resting state.<h4>Results</h4>We established a method for preparing recombinant APETx1 and determined the NMR structure of the recombinant APETx1, which is structurally equivalent to the natural product. Electrophysiological analyses using wild type and mutants of APETx1 and hERG revealed that their hydrophobic residues, F15, Y32, F33, and L34, in APETx1, and F508 and I521 in hERG, in addition to a previously reported acidic hERG residue, E518, play key roles in the inhibition of hERG by APETx1. Our hypothetical docking models of the APETx1-VSD complex satisfied the results of mutational analysis.<h4>Conclusions</h4>The present study identified the key residues of APETx1 and hERG that are involved in hERG inhibition by APETx1. These results would help advance understanding of the inhibitory mechanism of APETx1, which could provide a structural basis for designing novel ligands targeting the VSDs of K<sub>V</sub> channels.

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研究発表 【 表示 ／ 非表示 】

  • 新型コロナウイルスＳタンパク質とアミノグリコシド系抗生剤との構造学的相互作用解析

    畠山大、庄司正樹、横川真梨子、大澤匡範、今川洋、葛西祐介、橋本里菜、高山和雄、葛原隆

    [国内会議]  日本薬学会第146年会（大阪） （大阪） , 

    2026年03月
    , 

    ポスター発表, 日本薬学会

  • Nrf2活性化剤KMN003の効率的合成法の確立と抗炎症効果の検証

    節家 千聖、米田 慶二郎、豊島 海、安田 大輔、平野 智也、 小島 行人、石田 英子、大澤 匡範、大江 知之、多胡 憲治、 多胡めぐみ

    [国内会議]  日本薬学会第146年会（大阪）, 

    2026年03月
    , 

    ポスター発表

  • 新型コロナウイルスの侵入を阻害するタンパク質タンパク質相互作用阻害化合物の創製

    横川真梨子、金一駿希、堀内まほろ、大竹帝河、米澤朋起、清水祐吾、池田和由、山本雄一朗、酒井祥太、清水芳実、野口耕司、深澤征義、伊倉光彦、大澤匡範

    [国内会議]  NMR討論会2025, 

    2025年11月
    , 

    口頭発表（一般）

  • ALS関連タンパク質TDP-43の凝集と核酸による抑制機構の解明

    西村 錬、西田 優理華、八城 立樹、坂上 史佳、三浦 元輝、横田 隆徳、石田 英子、横川 真梨子、大澤 匡範

    [国内会議]  NMR討論会2025, 

    2025年11月
    , 

    ポスター発表

  • NMR化学シフト変化に基づく低親和性リガンドの結合様式推定手法の構築

    小島行人、石田英子、米澤朋起、原田彩佳、前川こひろ、横川真梨子、清水祐吾、池田和由、大澤匡範

    [国内会議]  NMR討論会2025, 

    2025年11月
    , 

    ポスター発表

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競争的研究費の研究課題 【 表示 ／ 非表示 】

  • 疾病の原因となる生体高分子間相互作用の新たな拮抗メカニズムの解明と創薬戦略

    2024年04月
    -
    2027年03月

    科学研究費助成事業, 大澤 匡範, 基盤研究(B), 補助金,  研究代表者

    　研究概要を見る

    本研究では、「がん関連転写因子FOXO3aをめぐるDNAと14-3-3ζの拮抗メカニズムの解明」、「孤発性ALSの原因タンパク質であるTDP-43の細胞内凝集・沈殿と、RNA結合によるその阻害のメカニズムの解明」を実施例として、複合体の立体構造や解離定数だけからでは説明のつかない効率性の高い拮抗メカニズムを解明することを目的とする。さらに明らかにしたメカニズムに基づき、これらの相互作用系が密接に関わるがんとALSに対する創薬戦略を構築し、新規薬剤の創製に貢献していく。

  • B型肝炎ウイルス侵入機構の解明と侵入阻害剤による感染制御

    2022年04月
    -
    2025年03月

    科学研究費助成事業, 伊藤 清顕, 宇根 瑞穂, 大澤 匡範, 梅澤 一夫, 基盤研究(B), 未設定

    　研究概要を見る

    我々は、胆汁酸誘導体の一つであるINT-767がHBVのエンベロープ蛋白質の疎水性領域に結合してHBVの感染を強力に阻害することを発見した（Ito K et al. Hepatology. 2021）。本研究によりHBVの肝細胞内への侵入機構を分子レベルで解明し、胆汁酸誘導体や低分子化合物を利用して、より有効性および安全性が高い新たな感染阻害剤を開発する。HBVと同様に新型コロナウイルスやヒト免疫不全ウイルスなどのエンベロープウイルスもエンベロープ蛋白質の疎水性領域を利用して細胞膜やエンドソーム膜と融合して感染が成立するため、本研究成果は他のエンベロープウイルスに対する治療薬開発にも繋がる。

  • B型肝炎ウイルスの肝細胞侵入・増殖機構の構造基盤と立体構造に基づく創薬

    2021年04月
    -
    2024年03月

    慶應義塾大学, 科学研究費助成事業, 横川 真梨子、大澤 匡範, 基盤研究(C), 未設定

    　研究概要を見る

    B型肝炎ウイルス(HBV) 外殻膜の表面抗原タンパク質（LHBs）は、肝細胞への感染時には肝細胞膜上のタンパク質であるNTCPと結合し、宿主内での増殖時にはHBVのキャプシドを形成するタンパク質であるCpと結合する。そこで本研究は、LHBs―NTCPおよびLHBs―Cpの相互作用様式を原子分解能で明らかにすることで、HBVの肝細胞侵入・増殖メカニズムを解明する。明らかにした立体構造に基づくin silicoスクリーニング、および得られた候補化合物のin vitroアッセイを行うことで、これらのタンパク質－タンパク質相互作用を阻害する中分子合成化合物を探索し、新規作用機序の抗HBV薬を創製する。

  • 電位依存性イオンチャネルの機能構造と構造間遷移機構の解析による動作機構解明

    2021年04月
    -
    2024年03月

    文部科学省・日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 大澤 匡範、横川 真梨子, 基盤研究(B), 補助金,  研究代表者

    　研究概要を見る

    電位依存性イオンチャネル(VGIC)は、神経伝達や心臓の拍動を担う膜タンパク質であり、創薬の標的としても重要である。VGICは一般に、膜電位に応じた構造変化によりイオン透過ゲートを開閉し、特定のイオンを膜透過させることで膜電位を制御する。しかしながら、これまではその構造遷移メカニズムは不明であった。
    そこで本研究では、リガンドの結合や化学修飾により未解明である機能構造を安定化して構造解析を実現可能とする手法を確立し、その立体構造をX線結晶構造解析あるいは電子顕微鏡により原子レベルで明らかにするとともに、NMRによりそれらの間の構造遷移を解析することにより、VGICの動作メカニズムを解明する。

  • 14-3-3タンパク質によるリン酸化シグナル経路の熱力学的・構造生物学的基盤

    2019年04月
    -
    2021年03月

    文部科学省・日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 大澤　匡範, 新学術領域研究（研究課題提案型）, 補助金,  研究代表者

    　研究概要を見る

    多くのがん細胞においては、Ras タンパク質の活性化を起源として、その下流にあるキナーゼを活性化し、そのキナーゼは連鎖的に別のキナーゼをリン酸化・活性化する、というリン酸化シグナルが亢進している。そのシグナルを持続させる機能をもつタンパク質が14-3-3タンパク質である。本研究では、この14-3-3タンパク質がいかにしてリン酸化シグナルを持続させるのかを定量的に、かつ、タンパク質の立体構造の観点より解明することにより、この過程を数理モデル化して理解することを目的としている。このメカニズムが解明できれば、リン酸化シグナルを抑制する革新的な制がん剤の創製につながると考えている。
    多くのがん細胞においては、遺伝子変異によるRas タンパク質の活性化を起源として、その下流にあるキナーゼを活性化し、そのキナーゼは連鎖的に別のキナーゼをリン酸化・活性化する。このようなリン酸化シグナルの連鎖と増幅が、がん細胞の増殖能や浸潤能を高める。　Ser/Thr のリン酸化によるキナーゼの活性化は、14-3-3ζ の結合により持続・亢進し、14-3-3ζ の結合阻害により抑制されることが分かってきた。したがって、がんにおけるリン酸化シグナルの数理モデルを確立するためには、14-3-3ζ と各キナーゼの結合親和性や、その基盤となる複合体の立体構造を明らかにする必要がある。そこで本研究は、14-3-3ζの結合により活性化されるキナーゼや転写因子など（14-3-3ζのclientタンパク質）の全長、あるいは、14-3-3ζとの相互作用部位全体を用いた結合親和性の定量的解析、両者の複合体のX線結晶構造解析を行うことにより、リン酸化シグナルの数理モデルを構築する上での熱力学的・構造生物学的基盤を確立することを目的とする。
    本年度は、14-3-3ζのclientタンパク質のうち、キナーゼ3種類、転写因子2種類の大量発現系を構築し、大腸菌をホストとした大量発現・精製を試みた。これまでに、キナーゼおよび転写因子の各1種類について、大量発現・精製法確立に成功した。キナーゼについてはサイズ排除クロマトグラフィーにより多量体状態の解析を行い、単量体～2量体で存在することが分かった。現在、酵素処理によるリン酸化条件を検討している。転写因子については、これを基質とする別のリン酸化酵素によるリン酸化に成功した。GST融合14-3-3ζを用いたグルタチオンセファロースによるプルダウンアッセイにより、14-3-3ζとリン酸化した転写因子の高親和性結合を確認した。
    当初の計画は、以下の通りであった。
    (1) 14-3-3ζのclient タンパク質の大量調製法の確立、性状解析・活性確認　(2) 14-3-3ζとclient タンパク質全長（相互作用部位全体）の結合親和性の定量解析　(3) 14-3-3ζとclient タンパク質全長（相互作用部位全体）の複合体の結晶化　(4) 14-3-3ζと阻害剤BA およびUTKO1 との相互作用解析、複合体の立体構造解析
    <BR>
    これまでに、(1)については、転写因子およびタンパク質キナーゼの大量調製に成功し、特に転写因子についてはリン酸化方法を確立し、プルダウンアッセイによりリン酸化の有無による14-3-3ζとの結合親和性の変化の検出に成功した。(2)、(3)への取り組みを開始したところである。(4)については、未着手である。
    当初の計画の(2)、(3)については、結晶化に成功し次第、X線結晶構造解析を行う。
    また、大量調製法が確立できていない転写因子とタンパク質リン酸化酵素については、発現条件の検討を行う。

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受賞 【 表示 ／ 非表示 】

  • Best Poster Award

    Masanori Osawa, 2016年07月, The organizing committee of International and Interdisciplinary Symposium 2016, Structural Basis for the Inhibition of Voltage-dependent K+ Channel by Gating Modifier Toxin

    受賞区分： その他

  • 長瀬研究振興賞

    2016年04月, 公益財団法人 長瀬科学技術振興財団, 溶液NMRによる、脂質二重膜中での膜蛋白質相互作用の構造生物学的解析を可能とする新規汎用性ナノディスクの開発

    受賞区分： その他

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担当授業科目 【 表示 ／ 非表示 】

  • 薬品機能解析・動態制御学特論

    2026年度

  • 分析・物理化学５

    2026年度

  • 分析・物理化学１

    2026年度

  • 分析化学

    2026年度

  • 分子機能生物学特論

    2026年度

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担当経験のある授業科目 【 表示 ／ 非表示 】

  • 演習（生命機能物理学）（秋）

    慶應義塾

    2025年04月
    -
    2026年03月

  • 演習（生命機能物理学）（春）

    慶應義塾

    2025年04月
    -
    2026年03月

  • 演習（生命機能物理学）

    慶應義塾

    2025年04月
    -
    2026年03月

  • 早期体験学習（薬科学科）

    慶應義塾

    2025年04月
    -
    2026年03月

  • 卒業研究１（薬学科）

    慶應義塾

    2025年04月
    -
    2026年03月

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