中迫 雅由 (ナカサコ マサヨシ)

Nakasako, Masayoshi

写真a

所属(所属キャンパス)

理工学部 物理学科 (矢上)

職名

教授

外部リンク

経歴 【 表示 / 非表示

  • 1990年04月
    -
    1993年12月

    東京大学 薬学部 薬品物理分析研究室 助手

  • 1994年01月
    -
    1997年05月

    理化学研究所 生物物理研究室 研究員

  • 1996年04月
    -
    1997年03月

    東京大学 分子細胞生物学研究所 蛋白質解析分野 非常勤講師

  • 1996年10月
    -
    1999年09月

    科学技術振興事業団さきがけ研究21場と反応領域 兼務研究員

  • 1997年06月
    -
    2001年03月

    理化学研究所 和光研究所 協力研究員

全件表示 >>

学歴 【 表示 / 非表示

  • 1984年03月

    静岡大学, 理学部, 物理学科

    大学, 卒業

  • 1987年03月

    東北大学, 理学研究科, 物理学第二専攻

    大学院, 修了, 修士

  • 1990年03月

    東北大学, 理学研究科, 物理学第二専攻

    大学院, その他, 博士

学位 【 表示 / 非表示

  • 理学, 東北大学, 1990年04月

職務上の実績に関する事項 【 表示 / 非表示

  • 2006年04月
    -
    継続中

    2006年度 理工学部RI取扱従事者教育訓練 講義資料

  • 2010年04月

    2010年度 理工学部RI取扱従事者教育訓練 講義資料

 

研究分野 【 表示 / 非表示

  • 自然科学一般 / 生物物理、化学物理、ソフトマターの物理 (X線ナノイメージング)

研究キーワード 【 表示 / 非表示

  • 蛋白質水和構造解析

  • コヒーレントX線回折イメージング

  • 低温蛋白質結晶学

  • 非結晶粒子の構造解析

研究テーマ 【 表示 / 非表示

  • 蛋白質の水和構造, 

    1995年
    -
    継続中

  • X線自由電子レーザーのバイオサイエンス分野での利用技術開発, 

    2006年
    -
    継続中

  • 放射光X線利用研究, 

    1985年
    -
    継続中

  • 蛋白質の立体構造解析, 

    1991年
    -
    継続中

 

著書 【 表示 / 非表示

  • Hydration Structures of Proteins -Atomic Details-

    Masayoshi Nakasako, Springer-Nature, 2021年10月,  ページ数: 309

    , 査読有り

  • X-ray diffraction imaging of biological cells (Springer Ser. Optic. Sciences Vol.210)

    Nakasako Masayoshi, Springer Nature, 2018年05月

    担当範囲: all contents , 査読有り

  • Coherent X-ray DIFFRACTION IMAGINg of Cyanidioschyzon merolae

    Sekiguchi Y., Kobayashi A., Takayama Y., Oide M., Fukuda A., Yamamoto T., Okajima K., Oroguchi T., Hirakawa T., Inui Y., Matsunaga S., Yamamoto M., Nakasako M., Cyanidioschyzon merolae: A New Model Eukaryote for Cell and Organelle Biology, 2018年03月

     概要を見る

    Coherent X-ray diffraction imaging (CXDI) is a lensless imaging technique for visualizing the structures of noncrystalline particles at a resolution of several tens of nanometers. The targets are particles with dimensions in the sub-micrometer to micrometer range. We carried out CXDI experiments at 66 K to investigate the internal structures of a whole frozen-hydrated cell and a chloroplast of Cyanidioschyzon merolae and a cyanobacteria cell by using coherent X-ray light sources, such as synchrotron and X-ray free-electron laser facilities. Owing to the short wavelength of the X-rays used (0.225 nm), the absorption and multiple scattering of X-rays inside the specimens were negligible. Diffraction patterns from each specimen particle adsorbed onto a thin membrane were collected at resolutions better than 50 μm -1 in reciprocal space. Therefore, structures of specimen particles can be illustrated at a resolution higher than 200 nm in real space. The most probable electron density map was retrieved from each diffraction pattern. Theinternal structures of the specimens are described here, particularly the structural correlation of the chloroplast of C. merolae and the cyanobacteria cell. Based on the experimental results, we discuss the feasibility of CXDI in the structural analyses of biological cells and cellular organelles.

  • 'Coherent X-ray diffraction imaging of Cyanidioschyzon merolae' in Cyanidioschyzon merolae: A New Model Eukaryote for Cell and Organelle Biology

    Yuki Sekiguchi, Amane Kobayashi, Yuki Takayama, Mao Oide, Asahi Fukuda, Takahiro Yamamoto, Koji Okajima, Tomotaka Oroguchi, Takeshi Hirakawa, Yayoi Inui, Sachihiro Matsunaga Masaki Yamamoto and Masayoshi Nakasako, Springer Nature, 2018年02月

    担当範囲: Chapter 10

  • タンパク質結晶の最前線

    松岳大輔、中迫雅由, 2013年12月

    担当範囲: 221-229

全件表示 >>

論文 【 表示 / 非表示

  • SPring-8におけるコヒーレントX線回折イメージングの展開

    高山裕貴, 中迫雅由

    日本結晶学会誌 (日本結晶学会)   64 ( 1 ) 41 - 49 2022年03月

    研究論文(学術雑誌), 最終著者, 責任著者, 査読有り

  • Common architectures in cyanobacteria Prochlorococcus cells visualized by X-ray diffraction imaging using X-ray free electron laser

    Kobayashi A., Takayama Y., Hirakawa T., Okajima K., Oide M., Oroguchi T., Inui Y., Yamamoto M., Matsunaga S., Nakasako M.

    Scientific Reports (Scientific Reports)  in press ( 1 ) in press 2021年02月

    研究論文(学術雑誌), 共著, 査読有り

     概要を見る

    Visualization of intracellular structures and their spatial organization inside cells without any modification is essential to understand the mechanisms underlying the biological functions of cells. Here, we investigated the intracellular structure of cyanobacteria Prochlorococcus in the interphase by X-ray diffraction imaging using X-ray free-electron laser. A number of diffraction patterns from single cells smaller than 1 µm in size were collected with high signal-to-noise ratio with a resolution of up to 30 nm. From diffraction patterns, a set of electron density maps projected along the direction of the incident X-ray were retrieved with high reliability. The most characteristic structure found to be common among the cells was a C-shaped arrangement of 100-nm sized high-density spots, which surrounded a low-density area of 100 nm. Furthermore, a three-dimensional map reconstructed from the projection maps of individual cells was non-uniform, indicating the presence of common structures among cyanobacteria cells in the interphase. By referring to the fluorescent images for distributions of thylakoid membranes, nucleoids, and carboxysomes, we inferred and represented their spatial arrangements in the three-dimensional map. The arrangement allowed us to discuss the relevance of the intracellular organization to the biological functions of cyanobacteria.

  • Red light-induced structure changes in phytochrome A from Pisum sativum

    Oide M., Nakasako M.

    Scientific Reports (Scientific Reports)  11 ( 1 ) 2827(1) - 2827(11) 2021年02月

    研究論文(学術雑誌), 共著, 査読有り

     概要を見る

    Phytochrome A (phyA) is a photoreceptor protein of plants that regulates the red/far-red light photomorphogenic responses of plants essential for growth and development. PhyA, composed of approximately 1100 amino acid residues, folds into photosensory and output signaling modules. The photosensory module covalently binds phytochromobilin as a chromophore for photoreversible interconversion between inactive red light-absorbing (Pr) and active far-red light-absorbing (Pfr) forms to act as a light-driven phosphorylation enzyme. To understand the molecular mechanism in the initial process of photomorphogenic response, we studied the molecular structures of large phyA (LphyA) from Pisum sativum, which lacks the 52 residues in the N-terminal, by small-angle X-ray scattering combined with multivariate analyses applied to molecular models predicted from the scattering profiles. According to our analyses, Pr was in a dimer and had a four-leaf shape, and the subunit was approximated as a bent rod of 175 × 50 Å. The scattering profile of Pfr was calculated from that recorded for a mixture of Pr and Pfr under red-light irradiation by using their population determined from the absorption spectrum. The Pfr dimer exhibited a butterfly shape composed of subunits with a straight rod of 175 × 50 Å. The shape differences between Pr and Pfr indicated conformational changes in the Pr/Pfr interconversion which would be essential to the interaction with protein molecules involved in transcriptional control.

  • Assessment of Force Field Accuracy Using Cryogenic Electron Microscopy Data of Hyper-thermostable Glutamate Dehydrogenase

    Oroguchi T., Oide M., Wakabayashi T., Nakasako M.

    Journal of Physical Chemistry B (Journal of Physical Chemistry B)  124 ( 39 ) 8479 - 8494 2020年10月

    ISSN  15206106

     概要を見る

    © 2020 American Chemical Society. Molecular dynamics (MD) simulations in biophysically relevant time scales of microseconds is a powerful tool for studying biomolecular processes, but results often display force field dependency. Therefore, assessment of force field accuracy using experimental data of biomolecules in solution is essential for simulation studies. Here, we propose the use of structural models obtained via cryo-electron microscopy (cryoEM), which provides biomolecular structures in vitreous ice mimicking the environment in solution. The accuracy of the AMBER (ff99SB-ILDN-NMR, ff14SB, ff15ipq, and ff15FB) and CHARMM (CHARMM22 and CHARMM36m) force fields was assessed by comparing their MD trajectories with the cryoEM data of thermostable hexameric glutamate dehydrogenase (GDH), which included a cryoEM map at a resolution of approximately 3 Å and structure models of subunits reflecting metastable conformations in domain motion occurring in GDH. In the assessment, we validated the force fields with respect to the reproducibility and stability of secondary structures and intersubunit interactions in the cryoEM data. Furthermore, we evaluated the force fields regarding the reproducibility of the energy landscape in the domain motion expected from the cryoEM data. As a result, among the six force fields, ff15FB and ff99SB-ILDN-NMR displayed good agreement with the experiment. The present study demonstrated the advantages of the high-resolution cryoEM map and suggested the optimal force field to reproduce experimentally observed protein structures.

  • Domain organization in plant blue-light receptor phototropin2 of arabidopsis thaliana studied by small-angle x-ray scattering

    Nakasako M., Oide M., Takayama Y., Oroguchi T., Okajima K.

    International Journal of Molecular Sciences (International Journal of Molecular Sciences)  21 ( 18 ) 6638(1) - 6638(21) 2020年09月

    ISSN  16616596

     概要を見る

    © 2020 by the authors. Licensee MDPI, Basel, Switzerland. Phototropin2 (phot2) is a blue-light (BL) receptor protein that regulates the BL-dependent activities of plants for efficient photosynthesis. Phot2 is composed of two light-oxygen-voltage sensing domains (LOV1 and LOV2) to absorb BL, and a kinase domain. Photo-activated LOV domains, especially LOV2, play a major role in photo-dependent increase in the phosphorylation activity of the kinase domain. The atomic details of the overall structure of phot2 and the intramolecular mechanism to convert BL energy to a phosphorylation signal remain unknown. We performed structural studies on the LOV fragments LOV1, LOV2, LOV2-linker, and LOV2-kinase, and full-length phot2, using small-angle X-ray scattering (SAXS). The aim of the study was to understand structural changes under BL irradiation and discuss the molecular mechanism that enhance the phosphorylation activity under BL. SAXS is a suitable technique for visualizing molecular structures of proteins in solution at low resolution and is advantageous for monitoring their structural changes in the presence of external physical and/or chemical stimuli. Structural parameters and molecular models of the recombinant specimens were obtained from SAXS profiles in the dark, under BL irradiation, and after dark reversion. LOV1, LOV2, and LOV2-linker fragments displayed minimal structural changes. However, BL-induced rearrangements of functional domains were noted for LOV2-kinase and full-length phot2. Based on the molecular model together with the absorption measurements and biochemical assays, we discuss the intramolecular interactions and domain motions necessary for BL-enhanced phosphorylation activity of phot2.

全件表示 >>

KOARA(リポジトリ)収録論文等 【 表示 / 非表示

総説・解説等 【 表示 / 非表示

  • KOTOBUKI-1 apparatus for cryogenic X-ray diffraction imaging

    M. Nakasako, M. Yamamoto

    SPring-8 Research Frontiers 2014    128-129 2015年08月

    速報,短報,研究ノート等(大学,研究機関紀要), 共著

  • Blue light-induced conformational chanes in Chlamydomonas phototropin

    K. Okajima M. Nakasako

    SPring-8 Research Frontiers 2014    32-33 2015年08月

    速報,短報,研究ノート等(大学,研究機関紀要), 共著

  • Crystal Structure of LOV1 Domains in Arabidopsis Phototropin 1 and 2

    M. Nakasako & S. Tokutomi

    SPring-8 Research Frontiers 2008    32-33 2009年07月

    速報,短報,研究ノート等(大学,研究機関紀要), 共著

研究発表 【 表示 / 非表示

  • X線回折イメージング像回復効率化のための理論構築

    上江洲奏、高山裕貴、大出真央、中迫雅由

    第35回日本放射光学会年会 放射光科学合同シンポジウム, 

    2022年01月

    口頭発表(一般)

  • 酵母 G1 期核内での染色体分布とそのフラクタル次元に関する X 線回折イメージング

    So Uezu, Mao Oide, Takahiro Yamamoto, Masayoshi Nakasako

    第59回日本生物物理学会年会, 

    2021年11月

    口頭発表(一般)

  • 赤色光照射による植物光受容蛋白質フィトクロム A の構造変化

    Mao Oide, Masayoshi Nakasako

    第59回日本生物物理学会年会, 

    2021年11月

    口頭発表(一般)

  • グルタミン酸脱水素酵素活性クレフト周辺での補酵素結合経路探索

    Taiki Wakabayashi, Mao Oide, Takayuki Kato, Masayoshi Nakasako

    第59回日本生物物理学会年会, 

    2021年11月

    口頭発表(一般)

  • 機械学習による蛋白質の水和構造予測

    Kochi Sato, Mao Oide, Masayoshi Nakasako

    第59回日本生物物理学会年会, 

    2021年11月

    口頭発表(一般)

全件表示 >>

競争的研究費の研究課題 【 表示 / 非表示

  • クライオ電顕画像から蛋白質の動的構造を描写するための新規計算科学手法の確立と応用

    2021年04月
    -
    2024年03月

    文部科学省・日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 中迫 雅由, 基盤研究(B), 補助金,  研究代表者

  • 蛋白質機能を駆動する水和構造の時空間階層イメージング

    2017年04月
    -
    2019年03月

    文部科学省・日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 中迫 雅由, 新学術領域研究(研究領域提案型), 補助金,  研究代表者

  • コヒーレントX線回折による酵母核内の核酸分布イメージング

    2016年04月
    -
    2017年03月

    科学研究費補助金(文部科学省・日本学術振興会), 補助金,  未設定

  • 時間分解蛍光測定を軸とする蛋白質水和と機能発現の相関解析

    2016年04月
    -
    2017年03月

    科学研究費補助金(文部科学省・日本学術振興会), 補助金,  研究代表者

  • SACLAにおける低温X線回折イメージング実験の展開と標準化

    2016年04月
    -
    2017年03月

    JSTキーテクノロジー, 受託研究,  研究代表者

全件表示 >>

Works 【 表示 / 非表示

全件表示 >>

知的財産権等 【 表示 / 非表示

  • 冷却装置及びX線装置

    出願日: 特開2002-357381  2002年12月 

    公開日: 特開2002-357381  2002年12月 

    特許権, 共同

  • 光代謝制御

    出願日: 特許第3491669号  2001年03月 

    発行日: 特許第3491669号  2004年11月

    特許権, 共同

  • X線分析用試料マウント具

    出願日: 特許第3439571号   

    公開日: 特別公開№338818   

    発行日: 特許第3439571号  2003年06月

    特許権, 共同

 

担当授業科目 【 表示 / 非表示

  • 物理学実験第2

    2022年度

  • 物理学実験第1

    2022年度

  • 放射光物理学

    2022年度

  • 論文講読発表

    2022年度

  • 自然科学実験

    2022年度

全件表示 >>

担当経験のある授業科目 【 表示 / 非表示

  • 自然科学実験

    理工学部

    2018年04月
    -
    2019年03月

  • 物理学実験第一(ブラウン運動)

    理工学部

    2018年04月
    -
    2019年03月

  • 生物物理学特論

    理工学研究科

    2018年04月
    -
    2019年03月

  • 生物物理学

    理工学部

    2018年04月
    -
    2019年03月

  • 電磁気学第二

    理工学部

    2018年04月
    -
    2019年03月

全件表示 >>

 

社会活動 【 表示 / 非表示

  • 理化学研究所 播磨研究所 放射光科学総合研究センター 研究グループ最終評価委員会

    2013年02月
    -
    2013年03月
  • 理化学研究所 独立主幹最終評価委員会

    2013年02月
    -
    2013年03月
  • 新学術領域研究専門委員会(3102_天然変性蛋白質)

    2011年12月
    -
    2012年03月
  • 理化学研究所 独立主幹中間評価委員会

    2011年10月
    -
    2011年12月
  • 特定放射光施設検討委員会

    2011年09月
    -
    継続中

全件表示 >>

所属学協会 【 表示 / 非表示

  • 4-th Japan-France Joint Seminar, 

    2012年04月
    -
    2013年03月
  • 放射光学サイエンス将来計画特別委員会, 

    2010年07月
    -
    2011年03月
  • 日本生物物理学会, 

    2009年10月
    -
    2011年09月
  • 財団法人 新世代研究所 水和ナノ構造研究会, 

    2009年04月
    -
    2012年03月
  • 第4回日本放射光学会若手ワークショップ ―次世代放射光源を用いた生命科学未踏領域への挑戦―組織委員会, 

    2007年05月
    -
    2007年08月

全件表示 >>

委員歴 【 表示 / 非表示

  • 2013年02月
    -
    2013年03月

    委員, 理化学研究所 播磨研究所 放射光科学総合研究センター 研究グループ最終評価委員会

  • 2013年02月
    -
    2013年03月

    委員, 理化学研究所 独立主幹最終評価委員会

  • 2013年02月
    -
    2013年03月

    Committee Member, 理化学研究所 播磨研究所 放射光科学総合研究センター 研究グループ最終評価委員会

  • 2013年02月
    -
    2013年03月

    Committee Member, 理化学研究所 独立主幹最終評価委員会

  • 2012年04月
    -
    2013年03月

    organizer, 4-th Japan-France Joint Seminar

全件表示 >>